LA NORME DE QUALITÉ OVRL
La récupération ne consiste pas seulement à développer de nouveaux muscles, elle consiste aussi à limiter ce que l'exercice dégrade
Chez OVRL, nous pensons que la récupération doit être considérée comme un équilibre entre deux processus biologiques simultanés : la synthèse des protéines musculaires et la dégradation des protéines musculaires.
L'entraînement stimule l'adaptation, mais un exercice intense crée également un stress musculaire. Pour un changement positif des protéines musculaires au fil du temps, la synthèse doit dépasser la dégradation.
C'est pourquoi le HMB – β-hydroxy-β-méthylbutyrate, un métabolite naturel de la leucine – est scientifiquement intéressant. Les recherches examinées par l'International Society of Sports Nutrition décrivent le HMB comme agissant des deux côtés de cet équilibre : stimulant les voies associées à la synthèse des protéines musculaires tout en influençant les mécanismes impliqués dans la dégradation des protéines musculaires.
Pour OVRL, cela rend le HMB fondamentalement différent de la simple addition d'un autre acide aminé à une formulation. Sa pertinence réside dans les mécanismes biologiques étudiés autour du renouvellement des protéines musculaires, des dommages musculaires induits par l'exercice et de la récupération fonctionnelle.
Mais la transparence des doses est essentielle.
La formule OVRL Whey Isolate fournit 1 g de HMB par portion. La plupart des recherches cliniques mises en évidence dans la prise de position de l'ISSN 2024 ont utilisé environ 3 g de HMB par jour, y compris les études humaines citées pour la synthèse des protéines musculaires, la dégradation des protéines et plusieurs résultats de récupération.
Par conséquent, OVRL ne présente pas une seule portion de 1 g comme équivalente aux protocoles de 3 g/jour les plus couramment étudiés dans la littérature.
Cette distinction fait partie de la norme de qualité OVRL : la science derrière un ingrédient doit être présentée avec la dose réellement présente dans le produit.
CE QUE LA RECHERCHE MONTRE
« Les changements de masse musculaire sont régulés par l'équilibre entre la synthèse des protéines musculaires et la dégradation des protéines musculaires [38]. Lorsque le taux de synthèse des protéines musculaires dépasse le taux de dégradation des protéines musculaires, il y a une augmentation nette des protéines musculaires. Inversement, lorsque le taux de dégradation des protéines musculaires dépasse le taux de synthèse des protéines musculaires, il y a une diminution nette des protéines musculaires. Le mode d'action principal et le plus étudié du HMB a été son double mécanisme pour améliorer la synthèse des protéines musculaires et supprimer la dégradation des protéines musculaires. Comme son acide aminé parent, la leucine, le HMB régule positivement la synthèse des protéines musculaires via la cible mammalienne de la rapamycine (mTOR) et ses cibles en aval la S6 kinase ribosomique (p70S6K1) et le facteur d'initiation eucaryote-4 de la protéine de liaison-1 (4EBP1) in vitro [39]. On pense que les métabolites de la leucine, tels que le HMB, peuvent contribuer ou directement induire les réponses anaboliques à la leucine car la leucine est métabolisée dans le muscle. Des preuves in vitro suggèrent que la conversion de la leucine en HMB est nécessaire pour la stimulation maximale de la synthèse des protéines [40]. En outre, Suryawan et al. [41] ont démontré que la leucine et le HMB stimulent la phosphorylation du complexe 1 de la cible mécaniste de la rapamycine (mTORC1) dans le muscle. L'action de la leucine implique la dissociation du complexe Sestrin2-GATOR2 et une liaison accrue de Rag A/C à mTOR, tandis que l'activation de mTORC1 par le HMB est indépendante de cette voie de détection de la leucine. Les résultats d'études cliniques montrent qu'une dose de 3 g de HMB induit une stimulation robuste (presque maximale) de la synthèse des protéines musculaires dans le muscle humain via l'activation de mTORC1 et la phosphorylation en aval de p70S6K1, en accord avec les preuves in vitro [28,42]. Cette stimulation est indépendante de la forme de HMB, des résultats similaires étant observés pour le HMB-Ca et le HMB-FA dans des études distinctes [28,42]. Comme la supplémentation en HMB peut augmenter les niveaux d'hormone de croissance (GH) et de facteur de croissance insulinomimétique 1 (IGF-1) [29], elle peut également stimuler la synthèse des protéines via la signalisation de l'axe GH/IGF-1, bien que les augmentations de ces hormones induites par le HMB n'aient pas été directement liées à la synthèse des protéines. Des preuves précliniques montrent que le HMB diminue également la dégradation des protéines musculaires par de multiples voies, y compris la suppression de la voie ubiquitine-protéasome [49–51], l'inhibition de l'apoptose myonucléaire via la signalisation des caspases associées aux mitochondries [52], et la suppression des voies d'autophagie lysosomale [53]. Des études cliniques montrent que 3 g de HMB diminuent significativement la dégradation des protéines musculaires indépendamment de la forme de HMB (c'est-à-dire calcium vs acide libre) [28,42]. »
« Les données suggèrent que le HMB peut aider à réduire les dommages musculaires et à favoriser la récupération musculaire. En effet, deux études soutiennent l'hypothèse selon laquelle la supplémentation en HMB aide à prévenir les dommages musculaires induits par l'exercice et améliore la récupération après l'exercice [56,57]. La supplémentation avec 3 g de HMB-Ca a entraîné une diminution de la réponse de la créatine phosphokinase (CK) et de la LDH après une course prolongée [57], et le HMB-Ca a protégé contre l'augmentation de la CK induite par l'exercice chez les hommes [56] en réponse à un entraînement de résistance progressif. Panton et al. [58] ont rapporté que les hommes et les femmes qui ont pris un supplément de 3 g de HMB-Ca pendant quatre semaines en conjonction avec un entraînement de résistance progressif ont montré une réponse de CK significativement diminuée après l'intervention. De plus, par rapport à un groupe placebo, 14 jours de supplémentation en HMB-Ca (3 g/j) avant un exercice de flexion du biceps excentrique ont réduit l'élévation ultérieure de la CK, ce qui correspondait à un meilleur maintien de la force maximale en une répétition (1-RM) et à une réduction des douleurs par rapport au placebo pendant 72 heures de récupération [59]. De plus, une séance d'exercice isocinétique, excentrique, d'extension et de flexion du genou endommageant les muscles a été effectuée par 16 participants non entraînés qui ont reçu 3 g de HMB-Ca 60 minutes avant ou immédiatement après l'exercice. Contrairement au groupe d'alimentation post-exercice, ceux qui ont pris un supplément de HMB avant l'exercice ont montré des élévations plus faibles de la LDH pendant la récupération [60]. Récemment, Tsuchiya et al. [61] ont supplémenté des hommes non entraînés avec 3 g/j de HMB-Ca pendant 2 ou 4 semaines avant un protocole d'endommagement musculaire excentrique du haut du corps. Les résultats ont indiqué que 2 et 4 semaines de supplémentation en HMB amélioraient la récupération du couple MVC et de l'amplitude de mouvement par rapport à un placebo tout en réduisant la raideur et l'enflure musculaire. De plus, alors que la plupart des études à ce jour ont utilisé une dose de 3 g/j de HMB, une étude ultérieure de ces chercheurs a examiné l'efficacité d'une dose de 1,5 g/j de HMB prise pendant deux semaines avant des dommages excentriques aux fléchisseurs du coude. Fait intéressant, la faible dose de HMB était également efficace pour améliorer la récupération fonctionnelle, y compris des améliorations de la contraction volontaire maximale et de l'amplitude de mouvement des fléchisseurs du coude chez ces hommes non entraînés [62].